Investigadores de la USAL hallan un mecanismo metabólico que abre nuevas vías para la investigación en antibióticos

La reconocida revista norteamericana PNAS publica el estudio internacional en el que participa el Grupo de Ingeniería Metabólica de la USAL 

La Universidad de Salamanca a través de su Grupo de Ingeniería Metabólica ha colaborado en el hallazgo de un “mecanismo metabólico nuevo y exclusivo de algunas bacterias patógenas”, según informa el catedrático de Microbiología y Genética de la Universidad de Salamanca y director del Grupo, José Luis Revuelta Doval a través de la USAL. El trabajo internacional, coordinado por la científica Mónica Balsera, del Instituto de Recursos Naturales y Agrobiología de Salamanca (CSIC), acaba de ser publicado por la prestigiosa revista norteamericana Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS).

 

Desde el punto de vista científico, el descubrimiento es de “enorme interés”, dado que supone la primera evidencia de que “algunas bacterias que viven en ambientes carentes de oxígeno, donde no están expuestos a la luz, utilizan mecanismos metabólicos que hasta ahora se pensaba que eran exclusivos de los organismos fotosintéticos, como las algas y las plantas”, explican los investigadores.

 

El consorcio internacional ha estudiado una novedosa proteína que existe, de manera exclusiva, en algunas bacterias anaerobias, es decir, bacterias que viven en ambientes que carecen de oxígeno. Esta proteína es una quimera de dos proteínas diferentes, que aparecen normalmente en rutas metabólicas separadas: la Tiorredoxina Reductasa dependiente de NADPH (NTR), que está presente en todos los organismos vivos conocidos; y la Tiorredoxina Reductasa dependiente de Ferredoxina (FTR), que es exclusiva de los organismos fotosintéticos.

 

La proteína resultante, denominada Flavín-Tiorredoxina Reductasa dependiente de Ferredoxina (FFTR), es especial porque contiene una mezcla inédita de las funcionalidades de las dos proteínas iniciales. Por un lado, interacciona con la ferredoxina como lo hace la FTR y, por otro lado, utiliza el mismo módulo de unión a un cofactor de flavina que la NTR. Como resultado de esta mezcla, se genera “una proteína nueva con propiedades únicas que se describen en detalle y por primera vez en al artículo recogido por PNAS”, subrayan.

 

Nuevas vías para la investigación en antibióticos

 

Desde el punto de vista biomédico el estudio presenta aún más relevancia porque algunas de las bacterias en las que se encuentra esta proteína son patógenos extremadamente peligrosos, entre los que se incluyen Clostridium difficileClostridium botulinum y Clostridium tetani causantes de la colitis pseudomembranosa, el botulismo y la enfermedad del tétanos, respectivamente. Este hallazgo, por tanto, abre las puertas al desarrollo de nuevas aproximaciones en la búsqueda de moléculas con actividad antibiótica, uno de los problemas de salud pública más acuciantes en la actualidad dada la creciente aparición de bacterias resistentes y multirresistentes, situación acelerada en los últimos años por el uso abusivo de los antibióticos.

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